Phase1

+ Lisää ostoskoriin >
Hinta: 29.90 euroa
Valmistaja: Evolution
Kategoriat: Aminohapot, Ennen treeniä, Erikoistuotteet, Tehonlisääjät
Kuvaus: Optimaalinen ennen harjoitusta nautittava aminohappovalmiste.

Phase1 on ennen harjoitusta nautittava valmiste. Phase1 on markkinoiden ylivoimaisesti vahvin aminohappovalmiste, jollaista ei muilla valmistajilla ole tarjolla. Phase1 sisältää erittäin vahvan sekoituksen harjoittelun aikana tarvittavia vapaamuotoisia aminohappoja optimaalisessa suhteessa.

* Phase1 antaa lisää tehoa harjoituksiin, sekä lisää tehokkaasti lihasvoimaa ja -massaa
* Lykkää väsymystä rasituksessa
* Edistää rasvanpolttoa ja ehkäisee ylikuntoa
* Pitää yllä testosteronitasoja harjoituksen aikana ja kohottaa niitä harjoitusten jälkeen
* Tehostaa proteiinisynteesiä harjoituksen jälkeen ja vähentää aminohappojen purkamista lihaksista (estää kataboliaa)
* Tehostaa IGF-1 hormonin anabolista vastetta lisäten harjoituksen anabolista ja voimaa lisäävää vaikutusta
* Tehostaa satelliittisolujen toimintaa
* Ehkäisee tulehduksia, vahvistaa ja tukee immuunijärjestelmää, suojelee maksaa ja ehkäisee ylikuntoa
* Ei sisällä lainkaan laktoosia

Ravintosisältö per 100 g:
* 1674 kJ / 400 kcal energiaa
* 0 g hiilihydraatteja (0 g laktoosia)
* 100 g proteiinia
* 0 g rasvaa

Yksi annos (20 g) sisältää:
* 5 g l-alaniinia
* 5 g l-arginiinia
* 5 g l-glutamiinia
* 5 g l-leusiinia

Pakkauskoko maustamaton (200 g, 10 annosta)

Yksi 20 g annos on noin 0,4 dl jauhetta.

Phase1 on aminohappoformula, jossa yhdistyvät neljän suorituskyvylle ratkaisevan aminohapon vaikutukset. Tuotteen vaikutukset eivät ole ainoastaan neljän komponentin summa, vaan niillä on myös toisiaan tehostava vaikutus. Proteiinilla ei ole samaa vaikutusta, vaikka siitä löytyvät samat aminohapot. Syynä on niiden pieni osuus proteiinin kokonaismäärästä ja proteiinin hidas imeytyvyys. Aminohappojen annoksien pitää olla riittävän suuria, jotta niillä olisi ergogeeninen vaikutus. Phase1 –tuotteen aminohappojen saaminen samoina määrinä vaikkapa heraproteiinista vaatisi 50-300 g:n annoksia aminohaposta riippuen, eikä se siltikään toimisi samalla tavalla liian hitaan imeytymisen takia. Phase1 sisältää neljää eri aminohappoa. Toisin kuin perinteisissä aminohappotuotteissa, annokset ovat merkittäviä yhteismäärän ollessa kuitenkin sopiva tehokkaalle imeytymiselle.

Leusiini

Leusiini on ylivoimaisesti tärkein BCAA-aminohappojen edustaja ja tutkimuksissa sen onkin huomattu käytännössä tuottavan yksinään kaikki BCAA-aminohappojen positiiviset vaikutukset (1). Voidaankin sanoa leusiinin määrän vastaavan lähes kaksinkertaista määrää BCAA-yhdistelmää. Leusiini vähentää lihasten purkamista rasituksessa ja jopa levossa. Se onkin erinomainen antikatabolinen lisä, joka suojaa lihaksia sekä rasituksessa että dieetillä (2,3,4,5). Samalla sen on todettu edistävän rasvanpolttoa (6). Leusiinilla on myös anabolinen vaikutus. Sen nauttiminen ennen harjoitusta vaikuttaa kasvuhormonin, insuliinin ja testosteronin eritykseen (7). Ennen kaikkea testosteronin ja sen vapaan osan määrä pysyy ylhäällä leusiinin ansiosta ja jopa nousee harjoituksen jälkeen. Proteiinilla ei tätä vaikutusta ole (7). Vapaan testosteronin määrällä on ratkaiseva vaikutus voimatasoihin ja anaboliaan.

Leusiinilla on vieläpä suora anabolinen vaikutus lihaksissa (8). Hämmästyttävä havainto on ollut hormonin kaltaisen vaikutusmekanismin löytyminen: kun leusiini kiinnittyy omaan reseptoriinsa, eukaryoottinen alkuunpanija (eIF-4e) voi stimuloida proteiinisynteesiä (9). Tämä on täsmälleen sama mekanismi, jonka välityksellä hormonit ja kasvutekijät vaikuttavat (eukaryoottinen alkuunpanijan (eIF-4e) fosforisoituminen) (55-57). Leusiinilla on myös fyysistä ja henkistä väsymystä ehkäisevä vaikutus (10).

Glutamiini ja alaniini

Glutamiinin ja alaniinin lisääminen Phase1 –tuotteeseen perustuu siihen, että harjoituksen aikana lihaksista vapautuu nimenomaan glutamiinia ja alaniinia. Glutamiini päätyy munuaisiin ammoniakin muodostuksen esiasteeksi ja glukoosin muodostamiseksi (11,12), sisäelinten, kehittyvien sidekudossolujen ja imukudosten energiaksi, alaniini taas maksaan glukoosin muodostusta varten. Lihasten purkamisen minimoiminen vaatii glutamiinin ja alaniinin nauttimista lisäravinteena (13, 14, 15). Alaniinin purkaminen lihaksista kiihdyttää varsinkin BCAA-aminohappojen purkamista alaniinin muodostamiseksi (16,17). Nimenomaan leusiini korostuu tässä roolissa (18,19). Vaikka alaniini ei olekaan välttämätön aminohappo, säästää sen nauttiminen solun sisäisiä aminohappoja proteiinisynteesiin (20). Alaniini stimuloi myös proteiinisynteesiä todennäköisesti soluhydraation kautta (21, 22). Glutamiinin menetykset voivat olla hyvinkin suuria (23,24) ja kuten alaniinin osalla, glutamiinin täydentäminen kiihdyttää varsinkin BCAA-aminohappojen purkamista. Glutamiinin solunsisäiset varastot lisäävät proteiinisynteesiä ja vähentävät proteiinin purkamista (25-32).

Glutamiini torjuu glukokortikoidilähtöistä kataboliaa (33, 34). Sillä on myös suora anabolinen vaikutus (35). Kuten alaniinillakin, vaikutus liittynee soluhydraatioon (36, 37).

Arginiini

Arginiini vaikuttaa typpioksidin tuotantoon (38, 39). Typpioksidilla taas on anabolisia vaikutuksia sekä IGF-1 -hormonin toiminnan (40) että satelliittisolujen toiminnan kautta (41). Arginiinilla on typpioksidin kautta myös vaikutusta suorituskykyyn. Mm. raajojen verenkierto, hapen saanti ja glukoosin otto lihaksiin tehostuvat (42-50). Arginiinin on tutkimuksissa todettu lisäävän sekä voimaa että lihasmassaa (51, 52, 53). Arginiini edistää myös toipumista traumaattisista lihasharjoituksista (54).

Viitteet:
1. Torres N, Tovar AR, Harper AE. Leucine affects the metabolism of valine by isolated perfused rat hearts: relation to branched-chain amino acid antagonism. J Nutr 1995; 125(7):1884-93.
2. Alvestrand A, Hagenfeldt L, Merli M, Oureshi A, Eriksson LS. Influence of leucine infusion on intracellular amino acids in humans. Eur J Clin Invest 1990; 20(3):293-8.
3. Blomstrand E, Newsholme EA. Effect of branched-chain amino acid supplementation on the exercise-induced change in aromatic amino acid concentration in human muscle. Acta Physiol Scand 1992; 146:293-298.
4. Kraemer WJ. Endocrine response to resistance exercise. Med Sci Sports Exerc 1988; 20:S152-S157.
5. Essen P, Heys SD, Garlick P, Wernerman J. The separate and combined effect of leucine and insulin on muscle free amino acids. Clin Physiol 1994; 14(5):513-25.
6. Mourier A, Biggard A, Kerviler E, Roger B, Legrand H, Guezennec C. Combined effects of caloric restriction and branched-chain amino acid supplementation on body composition and exercise performance in elite wrestlers. Int J Sports Med (1997)18(1):47-55.
7. Carli G, Bonifazi M, Lodi L, et al. Changes in the exercise-induced hormone response to branched chain amino acid administration. Eur J Appl Physiol 1992; 64:272-277.
8. Buse MG. In vivo effects of branched chain amino acids on muscle protein synthesis in fasted rats. Horm Metab Res 1981; 13:502-505.
9. Anthony, J.C. Refeeding leucine stimulates translation initiation in skeletal muscle of post-absorptive rats. Faseb. J. 1999; 13:A1025.
10. Blomstrand E, Celsing F, Newsholme EA. Changes in plasma concentrations of aromatic and branched-chain amino acids during sustained exercise in man and their possible role in fatigue. Acta Physiol Scand 1988; 133:115-122.
11. Kreider, M.E., M. Stumvoll, C. Meyer, D. Overkamp, S. Welle, and J. Gerich. Steady-state and non-steady-state measurements of plasma glutamine turnover in humans. Am J Physiol 1997;271:E621-E627.
12. Perriello, G., N. Nurjhan, M. Stumvoll, A. Bucci, S. Welle, G. Dailey, D. M. Bier, I. Toft, T. G. Jenssen, and J. E. Gerich. Regulation of gluconeogenesis by glutamine in normal, postabsoptive humans. Am J Physiol 1997;272:E437-E445.
13. Newsholme EA, Crabtree B, Ardawi MS. The role of high rates of glycolysis and glutamine utilization in rapidly dividing cells. Bioscience Reports 1985; 5(5):393-400.
14. Lemon PW, Nagle FJ. Effects of exercise on protein and amino acid metabolism. Med Sci Sports Exerc 1981; 13(3:141-9.
15. Brooks GA. Amino acid and protein metabolism during exercise and recovery. Med Sci Sports Exerc 1987;19(5 Suppl):S150-6.
16. Chochinov RH, Perlman K, Moorhouse JA. Circulating alanine production and disposal in healthy subjects. Diabetes 1978; 27(3):287-95.
17. Shermanov TSh, Mukhamedzhanov EK. [Synthesis, transport and utilization of alanine (alanine-glucose cycle)]. Vopr Med Khim 1981; 27(3):300-10.
18. Wolfe, R.R., R.D. Goodenough, M. H. Wolfe, G.T. Royle, and E.R. Nadel. Isotopic analysis of leucine and urea metabolism in exercising humans. J Appl Physiol 1982;52:458-466.
19. Wolfe, R.R., M.H. Wolfe, E.R. Nadel, and J.H.F. Shaw. Isotopic determination of amino acid-urea interactions in exercise in humans. J Appl Physiol 1984;56:221-229.
20. Venerando R, Miotto G, Kadowaki M, Siliprandi N, Mortimore GE. Multiphasic control of proteolysis by leucine and alanine in the isolated rat hepatocyte. Am J Physiol 1994; 266(2 Pt 1):C455-61.
21. Seglen PO, Solheim AE. Effects of aminooxyacetate, alanine and other amino acids on protein synthesis in isolated rat hepatocytes. Biochim Biophys Acta 1978; 520(3):630-41.
22. Rivas T, Urcelay E, Gonzalez-Manchon C, Parrilla R, Ayuso MS. Role of amino acid-induced changes in ion fluxes in the regulation of hepatic protein synthesis. J Cell Physiol. 1995; 163(2):277-84.
23. Furst P, Albers S, Stehle P. Evidence for a nutritional need for glutamine in catabolic patients. Kidney Int Suppl 1989; 27:S287-92.
24. Katz A, Broberg S, Sahlin K, Wahren J. Muscle ammonia and amino acid metabolism during dynamic exercise in man. Clin Physiol 1986; 6(4):365-79.
25. Darmaun D. [In vivo exploration of glutamine metabolism in man] Diabete Metab 1992; 18 1 Pt 2):117-121.
26. Rennie MJ, MacLennan PA, Hundal HS, et al. Skeletal muscle glutamine transport, intramuscular glutamine concentration, and muscle-protein turnover. Metabolism 1989; 38(8 Suppl 1):47-51.
27. Haussinger D, Roth E, lang F, et al. Cellular hydration state: an important determinant of protein catabolism in helth and disease. Lancet 1993; 341:1330-1332.
28. Roth E, Funovics J, Muhlbacher F, et al. Metabolic disorders in severe abdominal sepsis: glutamine deficiency in skeletal muscle. Clin Nutr 1982; 1:25-41.
29. Hammarqvist F, Wernerman J, Ali R, von der Decken A, Vinnars E. Addition of glutamine to total parenteral nutrition after elective abdominal surgery spares free glutamine in muscle, counteracts the fall in muscle protein synthesis, and improves nitrogen balance. Ann Surg 1989; 209(4):455-461.
30. Wernerman J, Hammarkvist F, Ali MR, Vinnars E. Glutamine and ornithine-alpha-ketoglurate but not branched-chain amino acids reduce the loss of muscle glutamine after surgical trauma. Metabolism 1989; 38(8 Suppl 1):63-66.
31. Blomqvist BI, Hammarqvist F, von der Decken A, Wernerman J. Glutamine and alpha-ketoglutarate prevent the decrease in muscle free glutamine concentration and influence protein synthesis after total hip replacement. Metab Clin Exp 1995; 44(9):1215-22.
32. Vinnars E, Hammarqvist F, von der Decken A, Wernerman J. Role of glutamine and its analogs in posttraumatic muscle protein and amino acid metabolism. J Parenteral Enteral Nutr 1990; 14(4 Suppl):125S-129S.
33. Hickson RC, Czerwinski SM, Wegrzyn LE. Glutamine prevents downregulation of myosin heavy chain synthesis and muscle atrophy from glucocorticoids. Am J Physiol 1995; 268(4 Pt 1):E730-4. 34. Hickson RC, Wegrzyn LE, Osborne DF, Karl IE. Alanyl-glutamine prevents muscle atrophy and glutamine synthetase induction by clucocorticoids. Am J Physiol 1996; 271(5 Pt 2):R1165-72.
35. Hankard RG, Haymond MW, Darmaun D. Effect of glutamine on leucine metabolism in humans. Am J Physiol 1996; 271(4 Pt 1):E748-54.
36. Bevan SJ, Parry-Billings M, Opara E, et al. The effect of cell volume on rate of lactate release from rat skeletal muscle. Biochem Soc Trans 1991; 19:198S.
37. Low SY, Taylor PM, Rennie MJ. Responses of glutamine transport in cultured rat skeletal muscle to osmotically induced changes in cell volume. J Physiol 1996; 492(Pt 3):877-85.
38. Berdeaux A. Nitric oxide: an ubiquitous messenger. Fundam Clin Pharmacol 1993; 7(8):401-11.
39. Morikawa E, Huang Z, Moskowitz MA. _-arginine decreases infarct size caused by middle cerebral arterial occlusion in SHR. Am J Physiol 1992; 263(5 Pt 2):H1632-5.
40. Fryburg DA. NG-monomethyl-L-arginine inhibits the blood flow but not the insulin-like response of forearm muscle to IGF-1: possible role of nitric oxide in muscle protein synthesis. J Clin Invest 1996; 97(5):1319-28.
41. Anderson JE. A role for nitric oxide in muscle repair: nitric oxide-mediated activation of muscle satellite cells. Mol Biol Cell. 2000 May;11(5):1859-74.
42. Maxwell AJ, Schauble E, Bernstein D, Cooke JP. Limb blood flow during exercise is dependent on nitric oxide. Circulation. 1998 Jul 28;98(4):369-74.
43. Zhao G, Bernstein RD, Hintze TH. Nitric oxide and oxygen utilization: exercise, heart failure and diabetes. Coron Artery Dis. 1999 Jul;10(5):315-20.
44. Kingwell BA. Nitric oxide as a metabolic regulator during exercise: effects of training in health and disease. Clin Exp Pharmacol Physiol. 2000 Apr;27(4):239-50.
45. Schaefer A, Piquard F, Doutreleau S, Mettauer B, Epailly E, Eisenmann B, Lonsdorfer J, Geny B. Reduced exercise capacity is associated with reduced nitric oxide production after heart transplantation. J Thorac Cardiovasc Surg. 2001 Oct;122(4):821-2.
46. Nagaya N, Uematsu M, Oya H, Sato N, Sakamaki F, Kyotani S, Ueno K, Nakanishi N, Yamagishi M, Miyatake K. Short-term oral administration of L-arginine improves hemodynamics and exercise capacity in patients with precapillary pulmonary hypertension. Am J Respir Crit Care Med. 2001 Mar;163(4):887-91.
47. Balon TW. Role of nitric oxide in contraction induced glucose transport. Adv Exp Med Biol. 1998;441:87-95.
48. Higaki Y, Hirshman MF, Fujii N, Goodyear LJ. Nitric oxide increases glucose uptake through a mechanism that is distinct from the insulin and contraction pathways in rat skeletal muscle. Diabetes. 2001 Feb;50(2):241-7.
49. Fryer LG, Hajduch E, Rencurel F, Salt IP, Hundal HS, Hardie DG, Carling D. Activation of glucose transport by AMP-activated protein kinase via stimulation of nitric oxide synthase. Diabetes. 2000 Dec;49(12):1978-85.
50. Maxwell AJ, Ho HV, Le CQ, Lin PS, Bernstein D, Cooke JP. L-arginine enhances aerobic exercise capacity in association with augmented nitric oxide production. J Appl Physiol. 2001 Mar;90(3):933-8.
51. Elam RP. Morphological changes in adult males from resistance exercise and amino acid supplementation. J Sports Med Phys Fitness 1988; 28(1):35-9.
52. Elam RP, Hardin DH, Sutton RA, Hagen L. Effects of arginine and ornithine on strength, lean body mass and urinary hydroxyproline in adult males. J Sports Med Phys Fitness 1989; 29(1):52-6.
53. Folland, J.P., et al. The influence of nitric oxide on in vivo human skeletal muscle properties. Acta Physiol Scand. 2000; 169:141-148.
54. Efron, D.I., Barbul, A. Modulation of inflammation and immunity by arginine supplements. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 1998; 1: 531-5-38.
55. Hu, C., Pang, S., Kong, X., Velleca, M., and Lawrence, J., Jr. Molecular cloning and tissue distribution of PHAS-I, an intracellular target for insulin and growth factors, Proc. Natl. Acad. Sci. 1994; 91:3730.
56. Lin, T., Kong, X., Saltiel, A.R., Blackhear, P.J., and Lawrence, J.C., Jr. Control of PHAS-I by insulin in 3T3-L1 adipocytes. J. Biol. Chem. 1995; 270:18531.
57. Minich, W.B., Balasta, L., Gross, D.J., and Rhoads, R.E. Chromatographic resolution of in vivo phorpholylated and nonphosphorylated eukaryotic translation initiation factor eIF-4E: increased cap affinity of the phosphorylated form. Proc. Natl. Acad. Sci. 1994; 91: 7668.

Kaupan etusivulle

Kategoriat

Huom!

Toimitusehdot

Kirjaudu sisään

Ei tunnusta? Rekisteröidy! Unohtuiko salasana? Tilaa uusi!

Phase1

Suositukset

Muita samankaltaisia tuotteita

Kategorioita

Kategoriat

Kirjaudu sisään

Ostoskorisi

Ostohistoria